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연구소개
정제훈 교수 실험실에서는 대장균과 포유동물의 단백질 활성의 조절과 그에 따른 대사 경로 조절을 연구하고 있다. 구체적인 연구 주제는 아래와 같다.
- DNA 결합 단백질의 생리적인 기능 연구의 방향성을 제시할 수 있을 것으로 기대하고 있다.
- ppGpp는 일부 박테리아에서 stringent responses에 관여하는 것으로 알려져 있다. ppGpp는 replication, transcription, translation에 관여하며, 효소에 작용하여 대사 경로를 조절하는 것으로 알려져 있다.
- 정제훈 교수 연구실에서는 ppGpp 칼럼을 제작하여, 대장균 단백질 중에서 ppGpp에 결합하는 단백질을 분리하고 동정(identification)하는 연구를 수행한 바 있다.
- 위 동정된 단백질과 ppGpp 사이의 결합력을 측정하는 방법을 개발했으며, ppGpp에 의한 단백질 활성 조절 방식에 관한 연구를 수행하고 있다. 연구 대상으로 하는 단백질(ppGpp에 의해 조절될 것으로 예상되는 단백질)에는 cyclic AMP receptor protein(CRP), histone-like nucleoid structuring protein(H-NS), stringent starvation protein A(SspA), HU alpha(HupA), proteases 등이 있다.
2. ascorbic acid에 의해 조절되는 단백질에 관한 연구
- ascorbic acid에 의해 활성화되는 단백질은 매우 적은 경우만 현재 알려져 있다.
- 정제훈 교수 연구실에서는 ascorbic acid에 의해 조절될 것으로 예상되는 새로운 단백질을 다수 발굴했다.
- ascorbic acid에 의해 효소 활성과 대사 경로가 조절되는 방식을 연구하고 있다.
3. glutathione 결합 단백질
- glutathione은 세포 내 가장 풍부하게 존재하는 non-protein thiol이다. exponential phase의 대장균의 경우, 그 농도가 17 mM로 보고되었다.
- 세포 내 농도가 높은 ligand의 경우, ligand의 결합에 상대적으로 약한 상호 작용이 충분하다. glutathione의 경우, 해리 상수(dissociation constant)가 0.3 mM 정도만 되어도, 위 세포내 glutathione 농도(17 mM) 조건에서, 모든 결합 자리가 채워질 것으로 예상된다. 본 연구실에서는 해리 상수가 0.3 mM 정도로 약한 상호 작용을 효율적으로 측정할 수 있는 방법을 개발했으며, 다수의 단백질에 대해 그 해리 상수를 보고한 바 있다.
- glutathione과 단백질의 결합이 가지는 생리적인 효과를 연구하고 있다.
4. DNA 결합 단백질
- DNA에 결합하여 유전자 발현 조절하는 단백질이 매우 많이 알려져 있다.
- DNA 결합 단백질에 대한 DNA 결합 특이성을 정량적으로 결정하는 방법을 개발하고 있다.
- DNA 결합 단백질의 생리적인 기능 연구의 방향성을 제시할 수 있을 것으로 기대하고 있다.
Binding of ppGpp to CRP and H-NS
연구업적 및 저서
- 최근 5년간 대표 논문
- Duysak T, Afzal AR, Jung CH Determination of glutathione-binding to proteins by fluorescence spectroscopy.
- Biochem Biophys Res Commun. 2021 Jun;557:329-333.
- Duysak T, Nguyen LP, Jung CH Binding of Glutathione and ppGpp to Stringent Starvation Protein A (SspA) Bull. Kor. Chem. Soc. 2020 Sep;41(9):925-929
- Hoang HG, Tran TT, Jung CH The Activation of Glycerol Dehydrogenase from Escherichia coli by ppGpp. Bull. Kor. Chem. Soc. 2020 Feb;41(2):133-138.
- Nguyen TD, Jeong K, Ryu J, Jung CH A rapid screening of ligand binding by measuring intrinsic fluorescence changes of proteins. Bull. Kor. Chem. Soc. 2017 Sep;38(9):1028-1032